Étude des domaines de la protéine de coque du virus de la mosaïque de la papaye impliqués dans l'assemblage viral

Tremblay, Marie-Hélène
Maître ès sciences (M.Sc.)
Université Laval

FACULTÉ DES SCIENCES DE L’AGRICULTURE ET DE L’ALIMENTATION
Maîtrise en biologie végétale

Directeur(trice) de recherche : Leclerc, Denis
2005-01

© Marie-Hélène Tremblay, 2005

Résumé

Le Virus de la Mosaïque de la Papaye (PapMV) est un virus filamenteux flexible. Sa protéine structurale, la capside (CP), est composée de 215 acides aminés. Le but du projet est de déterminer les domaines de la CP du PapMV impliqués dans l’assemblage viral. En utilisant un système d’auto-assemblage dans E. coli, nous avons confirmé que l’extrémité C-terminale de la CP est exposée à la surface des pseudo nucléocapsides virales (PNVs) et que la partie N-terminale est impliquée dans la multimérisation de la protéine. De plus, nous avons identifié les acides aminés importants dans l’interaction avec l’ARN. Les résidus cystéine de la CP sont importants à la stabilité de la protéine et à sa capacité à former des PNVs. La mutation de la Glu128 en alanine a permis d’augmenter l’efficacité de l’auto-assemblage en PNVs. Il s’agit d’un travail original et unique chez les virus filamenteux du genre potexvirus.


Table des matières

Liste des tableaux