Caractérisation moléculaire de la protéine antibiotique P1 du phage AP205

Paquet-Bouchard, Carine
Maître ès sciences (M.Sc.)
Université Laval
Maîtrise en microbiologie-immunologie

Directeur(trice) de recherche : Lévesque, Roger C.

2006-12

Dédicace

À mes parents, Anne et Léandre

Table des matières

Liste des illustrations

Figure 1 . Facteurs favorisant la diminution des maladies infectieuses au 20^e siècle.
Figure 2 . Facteurs menant à l’émergence de maladies infectieuses.
Figure 3 . Résumé des principaux sites d’action des antibiotiques.
Figure 4 . Exemple de mécanisme de résistance bactérien : pompe à efflux.
Figure 5 . Structure d’une pénicilline avant et après l’action d’une β-lactamase.
Figure 6 . Représentation de la structure tridimensionnelle du peptidoglycane. Le squelette de glycans est représenté en orange et les ponts peptidiques en vert. (A) Octamère vu de côté (haut) et du dessous (Meroueh et al. ). Polymère vu (B) d’en haut et (C) de côté.
Figure 7 . Représentation schématique des parois bactériennes des bactéries à Gram négatif (gauche) et à Gram positif (droite). Peptidoglycane (jaune), lipoprotéines (mauve), acides téichoiques (vert), phospholipides (brun) et lipopolysaccharides (orange).
Figure 8 . Étapes cytoplasmiques de la biosynthèse de peptidoglycane.
Figure 9 . Étapes de transfert du précurseur cytoplasmique à l’accepteur membranaire undécaprénol-phosphate et de formation du lipide II.
Figure 10 . (A) Structure chimique du dimère. (B) Vue stéréoscopique de 20 conformations superposées de la structure RMN du dimère. Les résidus L-Lys-D-Ala-D-Ala ont été omis pour plus de clarté. Atomes d’oxygène en rouge, d’azote en bleu et de carbone en jaune.
Figure 11 . Antibiotiques agissant au niveau de la biosynthèse de la paroi bactérienne.
Figure 12 . Structure de la fosfomycine (A) et du phosphoénolpyruvate (B). Le groupement époxyde de la fosfomycine est encadré en bleu sur la figure.
Figure 13 . Structure de MurA (en bleu) complexée à la fosfomycine (en rouge). En jaune, résidu de surface altéré. Remplacement de la lysine 138 par un résidu glutamine (Pour plus d’informations voir la Partie 5, section 5.2.2).
Figure 14 . Représentation de l’inactivation de MurA par la fosfomycine.
Figure 15 . Réactions catalysées par une glutathione transférase (GSH), une L-cystéine thiol transférase (L-CySH) et une hydrolase (H₂ O) menant à la l’inactivation de la fosfomycine.
Figure 16 . Structure de la tunicamycine, de la liposidomycine B et de la muréidomycine A.
Figure 17 . Modèle de biosynthèse de la tunicamycine proposé par Tsvetanova et collaborateurs.
Figure 18 . Structure de la bacitracine.
Figure 19 . Biosynthèse du PG et site d’action de la bacitracine.
Figure 20 . Structure générale de la ramoplanine.
Figure 21 . Structure de la vancomycine.
Figure 22 . Séquestration de l’extrémité terminale du PG contenant les résidus D-Ala-D-Ala par la vancomycine.
Figure 23 . Différentes générations de (A) pénicillines et (B) céphalosporines selon les différentes chaînes latérales.
Figure 24 . Hydrolyse des noyaux β-lactames des (A) pénicillines et des (B) céphalosporines par les β-lactamases.
Figure 25 . Représentation schématique du cycle de vie d’un bactériophage à ADN. (1) Adsorption et pénétration de l’ADN; (2) Réplication de l’ADN; (3) Production des capsides et des queues du phage; (4) Synthèse de la holine et de l’endolysine; (5) Empaquetage de l’ADN; (6) Assemblage des virions; (7) Lyse de la bactérie et relâche des virions.
Figure 26 . Résumé des principaux sites de clivage des endolysines au niveau du PG des bactéries à Gram positif.
Figure 27 . Structure de base des endolysines phagiques. L’endolysine peut contenir jusqu’à deux domaines catalytiques en N-terminal (jaune et bleu) relié à un domaine de liaison en C-terminal (rose).
Figure 28 . Système holine-endolysine. (A) Accumulation de l’endolysine dans le cytoplasme et de la holine dans la membrane interne (IM). OM : membrane externe; Murein : PG; LPP : lipoprotéine et OP : oligopeptide. (B) Formation d’un pore par la holine dans la IM et passage de l’endolysine du cytoplasme au périplasme pour dégrader le peptidoglycane.
Figure 29 . Micrographie électronique du Microviridae ΦX174. La barre représente 100 nm.
Figure 30 . Modèle proposé pour le mécanisme de lyse cellulaire de la protéine E.
Figure 31 . Structure tridimensionnelle de la capside icosaédrique du coliphage Qβ.
Figure 32 . Résumé de la méthodologie utilisée.
Figure 1
Figure 2
Figure 3
Figure 4
Figure 5
Figure 6

Liste des tableaux


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