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Caractérisation du peptide fluoré LX2 pour le développement d'un nouveau canal ionique membranaire


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Résumé:

Dans le but de développer un canal ionique membranaire à visée nanochimiothérapeutique, ce mémoire présente la synthèse et la caractérisation des peptides fluorés LX2 et LX2 acétylé lorsqu’ils interagissent avec des modèles de membranes cellulaires. Ces peptides s’inspirent du peptide LS2 (LSLLLSL)3, un polypeptide de 21 acides aminés composé de résidus leucine et sérine, qui a été développé et caractérisé par le groupe du Pr W.F. DeGrado. Dans le cas du LX2 (LXLLLXL)3, les sérines ont été remplacées par des acides 2-amino-4,4,4-trifluorobutyrique. Des études de modélisation antérieures suggèrent que ce peptide membranaire s’auto-assemble en tétramère dans des membranes phospholipidiques. Différentes techniques ont été utilisées pour caractériser le LX2 et sa forme acétylée, ainsi que leurs interactions avec des membranes modèles de type eucaryote formées de POPC et de cholestérol. Le dichroïsme circulaire et la spectroscopie infrarouge ont permis de déterminer la structure secondaire des peptides en solution et au sein des membranes. La spectroscopie infrarouge et la résonance magnétique nucléaire ont donné de l’information sur les perturbations induites par les peptides sur les membranes. La séquence CODEX utilisée en spectroscopie RMN des solides a constitué une première étape afin de mettre en évidence l’oligomérisation des peptides.

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Version 2.3